Aminosäuren
Aminosäuren (Aminocarbonsäuren, alt: Amidosäuren) sind die Bausteine von Proteinen (Eiweiß). Bei der Zerlegung von Proteinen (Proteolyse) werden wieder freigesetzt.
Essentielle Aminosäuren müssen daher mit der Nahrung aufgenommen werden, weil der Körper diese nicht selbst herstellen kann.
- α-Aminosäuren: die Aminogruppe am Cα-Atom ist unmittelbar benachbart zur endständigen Carboxygruppe.
- D-Aminosäuren: α-Aminosäuren, deren Carboxygruppe (–COOH) und Aminogruppe (–NH2) in D-Konfiguration vorliegen.
- L-Aminosäuren: Spiegelbildisomere der D-Aminosäuren, seltener als D-Aminosäuren
- Alle proteinogenen Aminosäuren sind α-Aminosäuren:
- Alanin
- Arginin
- Asparagin
- Asparaginsäure (Aspartat)
- Cystein
- Glutamin
- Glutaminsäure
- Glycin
- Histidin
- Isoleucin
- Leucin
- Lysin
- Methionin
- Phenylalanin
- Prolin
- Selenocystein
- Serin
- Threonin
- Tryptophan
- Tyrosin
- Valin
- β-Aminosäuren (3-Aminocarbonsäuren): die Aminogruppe befindet sich am dritten Kohlenstoffatom (das Carboxy-Kohlenstoffatom mitgezählt), z.B. β-Alanin.
- γ-Aminosäuren (4-Aminocarbonsäuren): die Aminogruppe befindet sich am vierten Kohlenstoffatom (das Carboxy-Kohlenstoffatom mitgezählt), z.B. γ-Aminobuttersäure (GABA).
Neben den 23 proteinogenen (21 beim Menschen) sind über 400 nichtproteinogene natürlich vorkommende Aminosäuren bekannt, die biologische Funktionen haben. Darüber gibt es eine Vielzahl an synthetisch herstellbaren Aminosäuren. Beispiele für nichtproteinogene natürliche Aminosäuren:
- Hydroxyprolin (Metabolit von Prolin, wesentlicher Bestandteil von Kollagen)
- Taurin (bedingt essentiell)
- Citrullin (Prodrug von Arginin)
- Ornithin (Metabolit von Arginin, an der Umwandlung von Ammoniak zu Harnstoff beteiligt, einem zentralen Entgiftungsprozess)
- Phosphoserin (O-phosphorylierte Form von Serin, Prodrug u.a. für Phosphatidylserin, ein Phospholipid der Zellmembran von Nervenzellen)
Proteine werden aus α-Aminosäuren gebildet, die miteinander zu Ketten zu Polymeren verknüpft werden, indem die Carboxygruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten eine Peptidbindung eingeht. Die Aminosäuren unterscheiden sich in ihren Seitenketten und bestimmen zusammen die Form, mit der sich das Polypeptid im wässrigen Milieu zum nativen Protein auffaltet. Diese Biosynthese von Proteinen erfolgt an den Ribosomen aller Zellen anhand der genetischen Information der mRNA.
Die mRNA-Basensequenz codiert in Tripletts die Aminosäurensequenz. Jeweils ein Basentriplett stellt ein Codon dar, das für eine bestimmte proteinogene Aminosäure steht. Diese proteinogenen Aminosäuren in einer bestimmten Reihenfolge formen die Proteine.
Einige Aminosäuren fungieren zugleich als Neurotransmitter (z.B. γ-Aminobuttersäure, GABA), Hormone oder Gewebsmediatoren.
Bei ADHS wurden Veränderungen des Aminosäurestoffwechsels beschrieben. Gerade die Aminosäuren, die für die Dopamin-, Noradrenalin- und Serotoninsynthese relevant sind, sind jedoch unverändert.
- verringert
- erhöht
- unverändert
- Tyrosin
- Tryptophan
- Phenylalanin
- Alanin tendenziell leicht erhöht(deutlich nicht signifikant) 3
- Arginin3
- Asparagin3
- Glycin tendenziell minimal verringert (deutlich nicht signifikant) 3
- Serin3
- Taurin tendenziell leicht erhöht (deutlich nicht signifikant) 3
- Citrullin tendenziell minimal verringert (deutlich nicht signifikant) 3
- Ornithin3
- Phosphoserin tendenziell leicht verringert (deutlich nicht signifikant) 3
- Leucin3
- Lysin tendenziell leicht verringert (deutlich nicht signifikant) 3
- Methionin tendenziell leicht verringert (deutlich nicht signifikant) 3
- Threonin tendenziell minimal erhöht (deutlich nicht signifikant) 3
- Valin3
Erhöhte Ammoniak- und Laktatwerte bei Kindern mit ADHS deuten auf eine Beteiligung des Energiestoffwechsels hin.5
Karababa İF, Savas SN, Selek S, Cicek E, Cicek EI, Asoglu M, Bayazit H, Kandemir H, Kati M, Ulas T (2017): Homocysteine Levels and Oxidative Stress Parameters in Patients With Adult ADHD. J Atten Disord. 2017 Apr;21(6):487-493. doi: 10.1177/1087054714538657. PMID: 24994877. n = 64 ↥ ↥
Bornstein RA, Baker GB, Carroll A, King G, Wong JT, Douglass AB (1990): Plasma amino acids in attention deficit disorder. Psychiatry Res. 1990 Sep;33(3):301-6. doi: 10.1016/0165-1781(90)90046-8. PMID: 2243904. n = 28 ↥ ↥ ↥ ↥ ↥
Skalny AV, Mazaletskaya AL, Zaitseva IP, Skalny AA, Spandidos DA, Tsatsakis A, Lobanova YN, Skalnaya MG, Aschner M, Tinkov AA (2021): Alterations in serum amino acid profiles in children with attention deficit/hyperactivity disorder. Biomed Rep. 2021 May;14(5):47. doi: 10.3892/br.2021.1423. PMID: 33786176; PMCID: PMC7995246. n = 102 ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥ ↥
Bergwerff CE, Luman M, Blom HJ, Oosterlaan J (2016): No Tryptophan, Tyrosine and Phenylalanine Abnormalities in Children with Attention-Deficit/Hyperactivity Disorder. PLoS One. 2016 Mar 3;11(3):e0151100. doi: 10.1371/journal.pone.0151100. PMID: 26938936; PMCID: PMC4777504. n = 155 ↥ ↥ ↥
Hasan CM, Islam MM, Mahib MM, Arju MA (2016): Prevalence and assessment of biochemical parameters of attention-deficit hyperactivity disorder children in Bangladesh. J Basic Clin Pharm. 2016 Jun;7(3):70-4. doi: 10.4103/0976-0105.183261. PMID: 27330258; PMCID: PMC4910470. ↥